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德國Osnabrück大學的Christian Ungermann教授訪問生物物理所并做貝時璋講座
2018-03-28 | 【     】【打印】【關閉

  2018年3月27日,應中國科學院生物物理所大分子國家重點實驗室張宏研究員的邀請,德國Osnabrück大學的Christian Ungermann教授來訪生物物理所并做貝時璋講座。報告題為“Autophagosome maturation and fusion”。

  Christian教授首先介紹他實驗室主要利用酵母研究內吞體和溶酶體/液泡的膜動態變化,包括斷裂和融合。他們的主要研究興趣點是小分子調控蛋白,如Rab GTPase Rab5(Vps21)、Rab7(Ypt7)以及它們的互作蛋白,特別是那些拴鏈復合體組分CORVET和HOPS如何介導膜動態變化。第二個研究方向是細胞器間的膜接觸點,尤其是Rab7(Ypt7)依賴的線粒體于內質網的接觸。

  然后,Christian教授介紹說酵母中的溶酶體/液泡在對數生長期與穩定期形態存在差異,液泡表面的蛋白分布也不同,存在一些膜蛋白的相分離變化。在內吞作用期間,細胞表面蛋白如Rab7(Ypt7)和Sec63被輸送到溶酶體/液泡中。他實驗室利用掃描電鏡觀察純化的液泡的表面情況。

  接著,他重點講解了酵母中的Rab7(Ypt7)如何被招募到自噬體表面。在內吞途徑中,Ypt7定位到晚期內體依賴于其GEF復合體Mon1-Ccz1。在自噬途徑中,他們發現,Ccz1與自噬體標志蛋白Atg8存在共定位,且在介導自噬體與液泡融合的SNARE蛋白Vam3缺失細胞中,這一共定位顯著增加。進一步檢測發現,Ccz1與Atg8有直接相互作用,且通過其C端與Atg8互作。Ccz1中有與Atg8相互作用的保守序列LIR序列。當突變這一序列后,Ccz1與Atg8的相互作用顯著減弱。這表明,在自噬途徑中,Ccz1被Atg8招募到自噬體表面,進一步招募Ypt7到自噬體表面,從而介導自噬體與液泡的融合過程。Ccz1在突變了LIR序列后,并不影響其在內吞途徑中的功能,說明Ccz1在兩個途徑中的功能可以分開。

  最后,Christian教授還介紹了體外重建自噬體與液泡的融合過程。以自噬體不能融合的Vam3缺失細胞為背景,通過均質、差速離心等步驟,他們可以純化出自噬體。這些純化的自噬體可以用于體外融合實驗,從而可逐步發現哪些蛋白參與融合過程。他們發現Ykt6是酵母中定位與自噬體的SNARE蛋白,他們將進一步研究Ykt6如何被招募到自噬體以及如何調控自噬體也與液泡的融合。

  Christian Ungermann教授的報告內容豐富,思路清晰,引人入勝。參會的多位研究員和學生紛紛提問題,與Christian Ungermann教授進行了深入的探討和交流,現場氣氛十分活躍。Christian Ungermann耐心細致的解答每個問題,整個會場學術氣氛濃郁,聽眾收獲頗豐。

Christian Ungermann教授講座

張宏老師主持講座

講座會場

供稿:張宏課題組

攝影:王強

 

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